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Strukturelemente und molekulare Mechanismen von Proteinen bei Energieübertragung und Signalvermittlung / SFB 394

Structures and Mechanisms in Biological Signal and Energy Transduction

15.09.2003

Programmbeschreibung / Programme Summary

Ziel des Sonderforschungsbereichs 394 ist es,dreidimensionale Strukturen von Proteinen aufzuklären, um damit Funktionen und dynamisches Verhalten auf atomarer Ebene beschreiben zu können. Dazu sollen vor allem Prinzipien der Wechselwirkungen von Domänen verschiedener Proteine aufgeklärt werden. So sollen komplexe Vorgänge, wie zum Beispiel Kraftenwicklung durch Muskelstrukturproteine und deren Regulation oder Ionentransport durch Membranproteine oder Interaktion phosphorylierter Aminosäuren mit Proteinen verständlich werden. Dazu werden eine Reihe verschiedener Methoden eingesetzt wie Proteinkristallographie, Fouriertransforminfrarotspektroskopie, Elektronenresonanzspektroskopie, Transientenkinetik, Bestimmung der Interaktion in Echtzeit mit Hilfe der "Surface plasmon resonance" und Mikrocalorimetrie. Weiterhin wird eine Laserpinzette entwickelt, die mit einer Einzelfluorophor-Polarisationsdetektion kombiniert werden soll. Diese letztere Methode wird es dem Sonderforschungsbereich erlauben, neue Aspekte der Interaktion von Domänen verschiedener Proteine auf der Ebene eines einzelnen Moleküls zu beschreiben. Der Sonderforschungsbereich besteht aus insgesamt 21 Projekten, von denen 16 Projekte an der Ruhr-Universität in Bochum, inklusive zwei zentraler Service-Projekte für Massenspektrometrische Peptidanalyse und DNA-Analytik und 5 am Max-Planck-Institut für Molekulare Physiologie in Dortmund lokalisiert sind.

The goal of the collaborative research centre 394 is to determine three-dimensional structures of proteins in order to describe function and dynamic movements on an atomic level. A special aspect is the description of the domain interactions of different proteins. Thus force development by structural muscle proteins and their regulation or iontransport by membrane proteins or interactions of phosphorylated amino acids with proteins shall be explained. An array of methods will be employed like proteincristallography, fouriertransforminfraredspectroscopy, electronresonancespectroscopy, transient kinetics, realtime measurements of interactions by "surface plasmon resonance" and microcalorimetry. In addition laserforceps will be developed combined with a single fluorophor-polarisation detection which will allow to determine interactions of domains of different proteins on a single-molecule level. The collaborative research centre is composed of 21 projects of which 16 are located at the Ruhr-Universität Bochum including two central service projects for peptide analysis by masspectrometry and DNA analysis and 5 are located at the Max-Planck-Institut for Molecular Physiology at Dortmund.

Sprecher / Spokesperson:

Professor Dr. Ludwig G. Heilmeyer
Abteilung Biochemie Supramolekularer Systeme, Medizinische Fakultät der Universität Bochum
Universitätsstraße 150 · 44780 Bochum
Tel.: (0234) 32-22428 · Fax.: (0234) 3214193
E-Mail: ludwig.heilmeyer@ruhr-uni-bochum.de

Further Information: www.physiolchem.ruhr-uni-bochum.de/sfb394/index.htm